Что такое ферменты?

Ферменты — сложные органические вещества, которые образуются в живой клетке и играют важную роль катализатора всех процессов, происходящих в организме. Большинство из них состоит из двух компонентов: белкового (апофермент) и небелкового (кофермент) . В активную часть входят: железо, марганец, кальций, медь, цинк, а также некоторые витамины. Кофермент становится активным тогда, когда соединяется с апоферментом.
Будучи белковыми веществами, ферменты при нагревании до 54 oС необратимо коагулируют (сворачиваются) и теряют свои каталитические действия. Также они легко разрушаются под действием кислорода и света. Все процессы обмена веществ: белковый, углеводный, жировой, витаминный, минеральный — протекают при содействии ферментов. При нормальном атмосферном давлении и температуре 37 oС в живом организме эти процессы протекают быстро, сберегая большое количество энергии.

Установлено, что существует связь между ферментами, гормонами и витаминами. Известно, что авитаминозы и болезни, вызванные неправильной внутренней секрецией, объясняются нарушением обменных процессов организма.

С сырой пищей 60—80% ферментов достигают тонких кишок без изменений.
Витамин Е, которым насыщена свежая растительная пища, играет роль защитного фактора ферментов.



Функции ферментов

Ферменты — белки, являющиеся биологическими катализаторами. Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты) . Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется около 4000 биореакций [2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10−10 моль/л и менее.

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.

Классификация ферментов

КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза