Что такое ферменты?

Ферменты (от лат. fermentum – закваска), энзимы, специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме и в своём закономерном сочетании составляющие его обмен веществ, катализируются соответствующими Ф. Направляя и регулируя обмен веществ, Ф. играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.

Как всякие катализаторы, Ф. снижают энергию активации, необходимую для осуществления той или иной химической реакции, направляя её обходным путём – через промежуточные реакции, которые требуют значительно меньшей энергии активации. Так, реакция АБ ® А + Б в присутствии Ф. идёт следующим образом: АБ + Ф ® АБФ и далее АБФ ® БФ + А и БФ ® Б + Ф. Например, для осуществления реакции гидролиза дисахарида сахарозы, в результате которого образуются глюкоза и фруктоза, без участия катализатора требуется 32 000 кал (1 кал = 4,19 дж) на моль сахарозы. Если же реакция катализируется Ф. b-фруктофуранозидазой, то необходимая энергия активации составляет всего 9400 кал. Подобное понижение энергии активации под влиянием Ф. – следствие перераспределения электронных плотностей и некоторой деформации молекул субстрата, происходящей при образовании промежуточного соединения – фермент-субстратного комплекса (АБФ). Эта деформация, ослабляя внутримолекулярные связи, приводит к понижению необходимой энергии активации и, следовательно, ускоряет течение реакции (см. Катализ, Ферментативный катализ).

История изучения ферментов. В 1814 рус. химик К. Г. С. Кирхгоф открыл ферментативное действие водных вытяжек из проросшего ячменя, расщеплявших крахмал до сахара. Можно считать, что эти работы положили начало энзимологии (ферментологии) как самостоятельному разделу биологической химии. В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые был выделен из солода препарат фермента амилазы, что способствовало развитию препаративной химии Ф. В середины 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения между Л. Пастером, с одной стороны, и Ю. Либихом, П. Э. М. Бертло и К. Бернаром – с другой. Опираясь на свои классические работы, Пастер развивал представление о том, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых Ф., подобных выделяемой из солода амилазе. Однако все попытки выделить из разрушенных дрожжевых клеток растворимый Ф., способный вызвать брожение, не удавались. Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э. Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (названный им зимазой), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений и имело большое значение для дальнейшего развития как энзимологии, так и всей биохимии.

В начале 20 в. Р. Вильштеттер с сотрудниками стал широко применять для выделения и очистки Ф. метод адсорбции (впервые предложен А. Я. Данилевским для разделения Ф. поджелудочной железы). Работы Вильштеттера, имевшие большое значение для характеристики свойств отдельных Ф., привели вместе с тем к принципиально неправильному выводу, что Ф. не принадлежат ни к одному из известных классов органических соединений. Выдающимся успехом в выяснении химической природы Ф. были исследования американских биохимиков Дж. Самнера, выделившего в 1926 в кристаллическом виде Ф. уреазу из семян канавалии, и Дж. Нортропа, получившего в 1930 кристаллы протеолитического Ф. пепсина. Работы Самнера и Нортропа указали путь получения высокоочищенных кристаллических препаратов Ф. и вместе с тем неопровержимо доказали белковую природу Ф.

С середине 20 в. благодаря развитию методов физико-химического анализа (главным образом хроматографии) и методов белковой химии расшифрована первичная структура многих Ф. Так, работами