Что такое Аспартам и каким образом его получают?

Аспартам это заменитель сахара (интенсивный подсластитель), который слаще сахара примерно в 200 раз. Может применяться в качестве вкусовой замены сахара, придавая сладкий вкус продукту, однако не может заменять технологические свойства сахара.

Аспартам представляет собой вещество, состоящее из двух аминокислот: L-аспарагиновой кислоты и L-фенилаланина. Наиболее перспективный и экономически выгодный способ получения аминокислот это микробиологический синтез. Более 60% всех производимых в настоящее время высокоочищенных препаратов аминокислот получают именно этим способом.

Одним из методов получения L-аспарагиновой кислоты является экстракция из белкового гидролизата, однако экономически более выгодным оказался синтез бактериями Escherichia coli из фумаровой кислоты в присутствии аммиака. Реакцию осуществляет фермент аспартаза, находящийся в клетках микроорганизма.

Для производства L-фенилаланина наиболее выгодным оказалось метод, в котором в присутствии аммиака происходит аминирование коричной кислоты под действием фермента фенилаланинаммиаклиазы из дрожжей Rhodotorula glutinis. Перспективным также считается метод расщепления D,L-5-бензилгидантоина ферментами L-гидантоиназой и L-N-карбамоилазой, выделенными из бактерий Flavobacterium ammoniagenes. Для ферментации в биореакторах в современном производстве, как правило, используют штаммы-суперпродуценты E. coli или коринебактерий. В этих организмах биосинтез L-фенилаланина из эритрозо-4-фосфата и фосфоенолпирувата протекает в несколько стадий.
В качестве промежуточных соединений образуются шикимовая, префеновая и фенилпировиноградная кислоты, в диком штамме они предшественники L-триптофана и L-тирозина. Однако в промышленности используют мутантные ауксотрофные штаммы, в которых активность ключевых ферментов строго регулируется.

Для синтеза аспартама из L-аспарагиновой кислоты и L-фенилаланина необходимо сначала ввести в исходные молекулы пять защитных групп, а в конце синтеза их удалить. Такой метод значительно сложнее синтеза с использованием протеиназы. В обычных условиях протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей, однако возможно сдвинуть равновесие в сторону образования пептидной связи.
Так, в концентрированных растворах, содержащих L-аспарагиновую кислоту (в которой аминогруппа защищена бензилоксикарбонилом) и метиловый эфир L-фенилаланина, протеиназа катализирует образование малорастворимого пептида, который выпадает в осадок. Особенно важно, что в этой реакции принимает участие только карбоксильная группа L-аспарагиновой кислоты, так как изомер аспартама – метиловый эфир L-аспартил-L-фенилаланина – обладает сильно выраженным горьким вкусом.
В промышленном производстве, как правило, используют иммобилизованную протеиназу термолизин, выделенную из Bacillus thermoproteolyticus.

У меня аспартам вызывает опасения. Но я его не избегаю, так как вынужден ограничивать другие продукты и аспартам мне кажется меньшим из зол.
Кроме того, все проверяется опытным путем.В южные западные страны, где его употребляют в огромных количествах, лидируют по здоровью населения, в отличаи от стран третьего мира, где "питаются натуральным, гречей, макарошками, салом, соленьями домашними", но каждый второй имеет гастрит, язву, больную печень, щитавилку, спину, и заплыл жиром.
Поэтому не думаю что аспартам особо опасен, уже бы дал знать о себе.
Ну а видео посмеяться годится, этот мужик похоже обсалютно все консперологическим сайтам верит, но смотреть его лень)
Гадости конечно хватает в продуктах, и органы по контролю безопасности питания имеют нехорошую репутацию, но это нужно аргументировать, если уж взялся доказывать, то защищать свою правоту, и приводить факты, разъяснять механизмы и хим реакции, почему те или иные аргументы, исследования, несостоятельны, а не трепаться " у меня есть секретные документы из университетета, школы, садика" и скрины информационных помоек прилагать))

Приходят в аптеку и получают.

Диабетики принимают вместо сахара.