Почему фермент пепсин,расщепляющий белки в желудке, не функционирует в кишечнике?

При переваривании белков в желудке роль протеолитического фермента играет пепсин, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют неактивный пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный пепсин.
Одни белки поддаются действию пепсина весьма легко, другие – труднее, а третьи совсем не перевариваются. Легко расщепляются пепсином альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Пепсин действует преимущественно на внутренние пептидные связи, довольно далеко расположенные от концов полипептидной цепи. Дробление белковой молекулы пепсином происходит так, что при этом образуются близкие по величине частицы. Однако под влиянием пепсина разрываются также и некоторые пептидные связи, находящиеся на конце полипептидной цепи. Пепсин более быстро расщепляет пептидные связи, образованные аминогруппами ароматических аминокислот. Из каждого белка получается соответствующий ему пептон: мясной
(мышцы) , яичный, рыбный и т. д.

а какие белки пепсин не может расщепить?